面粉蛋白主要是分為非面筋蛋白和面筋蛋白，面筋蛋白又是由不同的元素組成的，結(jié)構(gòu)相當(dāng)?shù)膹?fù)雜，每個(gè)元素之間的比例都是不同的，這些都是因?yàn)槲覀冊(cè)谠苑N時(shí)條件的不同以及一些遺傳因素造成的。面粉蛋白的種類(lèi)以及性質(zhì)都是會(huì)影響到面粉的加工品質(zhì)的，我們需要使用單頭面筋測(cè)定儀來(lái)完成，在影響面包品質(zhì)的眾多因素中它們決定了面包能否形成體積大、孔隙小且均勻、松軟有彈性的優(yōu)良網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。國(guó)外許多研究都不斷地證明了面筋蛋白在面包制作中的重要作用，對(duì)它的認(rèn)識(shí)也不斷加深。目前的研究熱點(diǎn)集中在從分子水平上探究高分子麥谷蛋白亞基組的性質(zhì)、空間結(jié)構(gòu)及與其相互作用等。

    麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的組成、結(jié)構(gòu)差異很大，對(duì)面包品質(zhì)的貢獻(xiàn)也不一樣。組成對(duì)高分子麥谷蛋白多聚體的比例和面筋粘彈性有著直接的影響。因此研究 HMW-GS的結(jié)構(gòu)和彼此間的作用對(duì)于理解和控制面筋的功能度是非常重要的.面團(tuán)的形成是一個(gè)復(fù)雜的物理和生物化學(xué)的變化過(guò)程。在這個(gè)過(guò)程中，面筋蛋白不僅與水發(fā)生溶劑化作用，而且在定向剪切力的作用下，多肽鏈間由于二硫鍵和次級(jí)鍵4氫鍵、疏水鍵、離子鍵6的斷裂和重組，會(huì)形成有序的空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，這兩方面的作用使面團(tuán)具有延伸性和彈性。

    從攪拌階段開(kāi)始，面筋蛋白質(zhì)便發(fā)生膠體化學(xué)變化。麥谷蛋白首先吸水脹潤(rùn)，然后麥醇溶蛋白也逐漸吸水脹潤(rùn)。此時(shí)吸水不多，水化作用僅在蛋白質(zhì)外圍的親水性基團(tuán)進(jìn)行，面筋尚未形成。隨著攪拌的繼續(xù)，水分子與蛋白質(zhì)膠體各個(gè)鏈的所有極性基團(tuán)發(fā)生溶劑化作用，將蛋白質(zhì)膠團(tuán)表面的可溶性粒子洗脫下來(lái)，使其在蛋白質(zhì)膠體間處于溶解狀態(tài)。水化作用由表及里將蛋白質(zhì)膠體內(nèi)可溶性成分溶解，由此產(chǎn)生的內(nèi)部滲透壓將促使大量水分子進(jìn)入膠體內(nèi)部，直至滲透平衡時(shí)為止。

    最后，面筋蛋白外部形成具有疏水區(qū)的凝聚體，內(nèi)部形成親水區(qū)，保持了滲透的大量水分。該過(guò)程可明顯地感覺(jué)到面團(tuán)逐漸變軟，粘性漸弱，體積膨大，彈性增強(qiáng)。若攪拌過(guò)度，面團(tuán)表面會(huì)出現(xiàn)游離水浸濕現(xiàn)象，面團(tuán)又恢復(fù)粘形狀態(tài)。在攪拌前，面筋蛋白的連接是雜亂無(wú)章的。在攪拌機(jī)的定向攪拌下，肽鏈?zhǔn)枵归_(kāi)，鏈間部分二硫鍵和次級(jí)鍵被打斷，然后與毗鄰的肽鏈又重新鍵合。聚合體體積越大，分子間相對(duì)滑移越困難，彈性也越大。

    麥醇溶蛋白在肽鏈內(nèi)二硫鍵、氫鍵和疏水鍵的作用下形成球狀結(jié)構(gòu)，通過(guò)非共價(jià)鍵與麥谷蛋白結(jié)合，穿插在網(wǎng)絡(luò)骨架中。麥醇溶蛋白的介入減弱了相鄰麥谷蛋白亞基間的作用，從宏觀上表現(xiàn)為面團(tuán)具有滑移和粘性。面粉的吸水率和氧化要求，面團(tuán)混合要求和耐柔性等流變學(xué)特性，面包的體積，孔隙的均勻度和瓤的質(zhì)地與顏色等都是面筋蛋白量和質(zhì)的函數(shù)進(jìn)一步的研究已證明對(duì)面包品質(zhì)的影響主要是由HMW-GS的狀態(tài).麥谷蛋白與麥醇溶蛋白的比率，面筋蛋白分子量的分布和蛋白質(zhì)總量這四個(gè)參數(shù)所決定的。中國(guó)糧油儀器在線  http://www.jiansheschool.com/